Colágeno :3

Para qué sirve:

Contribuye a disminuir el dolor de las articulaciones originado por desgaste, la pérdida de densidad de los huesos y las arrugas de la piel.

Es un componente principal de todos los tejidos como los huesos, músculos, tendones, ligamentos; su  total compatibilidad con las células cutáneas y su asimilación por todo tipo de pieles, incluso por las más sensibles.

Por qué se produce:

Principalmente para.  La síntesis normal del colágeno depende de la hidroxilacion correcta de la lisina y la prolina en el RE, llevada a cabo por la lisil y prolil hidroxilasa, enzimas que necesitan el acido ascórbico como coenzima para funcionar correctamente. La deficiencia de vitamina “C” impide la correcta hidroxilación y, por lo tanto, la formación en triple hélice de las fibras de colágeno que mantienen la estructura de los tejidos.

Función:

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

Como se produce:

El colágeno es una proteína, y como todas ellas, su síntesis comienza en el núcleo de las células. La mayor parte de ellas son fabricados por un tipo especial de células, llamadas “fibroblastos”, que se encuentran en la matriz extracelular o tejido conectivo. El proceso se inicia en su interior, copiando el código del DNA que está en el núcleo celular, en un templado. Posteriormente este templado, sale del núcleo y migrando por el citoplasma celular, llega a los sitios de lectura y síntesis de la proteína. Ellos son los llamados “ribosomas”. Se trata de estructuras citoplasmáticas, encargadas de la síntesis de proteínas.

Composición química:

Se caracterizan por su predominio en  su constitución de los aminoácidos: Glicina, Prolina, Hidroxiprolina y  Hidroxilisina

Cuál es su estructura:

Triple hélice formada por Glicina, Prolina e Hidroxiprolina.

El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. En cuanto a la estructura terciaria, tres cadenas α súper enrolladas forman una triple hélice dextrógira.

Características:

Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, lagelatina.

Base molecular:

La unidad esencial del colágeno está constituida por tres cadenas de polipéptidos que aparecen entrelazadas formando una triple hélice, constituyendo una unidad macromolecular denominada tropocolágeno.

La base molecular del colágeno está constituida por cadenas de polipéptidos y cada uno de éstos es un polímero de aminoácidos.  Son cadenas constituidas por aminoácidos, que son unidades moleculares pequeñas. Cada uno de estos aminoácidos se caracterizan por tener por lo menos dos funciones distintas: un amino y una ácida en la misma unidad molecular. Los polipéptidos no son más que cadenas de estos aminoácidos que se encuentran en los organismos biológicos en números limitados.

Tipos de colágeno:

Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se 

presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores.

 Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su 

composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro,

 cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de 

resistencia al estiramiento.

Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y

 en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo delojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20

 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente

 del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el 

condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.

Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la

 piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que 

se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es 

sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos 

expandibles.

Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que 

no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a 

proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células 

epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.

Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.

Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.

Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.

Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. 

Interactúa con los tipos I y III.

Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.

Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.

Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.

Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.

Colágeno tipo XVII: Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmática de las células.

Colágeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.

Colágeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hígado.

Colágeno tipo XX: Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.

Colágeno tipo XXI: Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.